引加生物的重组胰蛋白酶为毕赤酵母表达的重组猪胰蛋白酶，在GMP法规下生产，生产全程不涉及任何动物源成分，从根源上杜绝了诸如猪流感病毒、猪细小病毒等动物源性病毒污染的风险。

引加生物的重组赖氨酰内切酶(Lys-C)来源于无色杆菌，采用大肠杆菌重组表达。

引加生物的重组Glu-C蛋白酶来源于金黄色葡萄球菌，采用大肠杆菌表达。该酶能特异水解谷氨酸 (Glu)或天冬氨酸(Asp)残基羧基端肽键。

α-糜蛋白酶，又名α-胰凝乳蛋白酶，是一种丝氨酸蛋白酶，可以水解酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸的羧基端肽键。

引加生物的PNGase F来源于伊丽莎白菌，采用大肠杆菌重组表达，可以选择性水解蛋白质的Asn相连的除含α1-3 岩藻糖苷键外所有的N-糖链。

引加生物的重组糖苷内切酶 H（Endo H），能够对N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖核心结构进行切割，去除糖蛋白中的N-连接高甘露糖。

引加生物的重组Endo S来源于Streptococcus pyogenes，采用大肠杆菌系统表达，是一种高度特异性糖苷内切酶，可以从野生型IgG重链的壳二糖核心结构之间切除N-连接糖。

引加生物的重组O 糖蛋白酶是一种具有高度特异性的糖蛋白酶，可以特异性识别粘蛋白型O-连接糖（无论是否唾液酸化）的丝氨酸或苏氨酸残基，并在其N端进行切割。

引加生物的O-糖苷酶即内切-α-N-乙酰氨基半乳糖苷酶，来源于Enterococcus faecalis，采用大肠杆菌重组表达，在用唾液酸酶去除糖蛋白末端的唾液酸后，O-糖苷酶可催化去除糖蛋白上核心1和核心3结构的O-连接二糖。

引加生物唾液酸酶（α2-3,6,8）来源于Clostridium perfringens，该酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通过α2-3, α2-6, α2-8 键连接的唾液酸，其水解α2-3 键的速度要大于α2-6和α2-8 键，水解α2-6和α2-8 键的速度近似。

引加生物的重组唾液酸酶（α2-3,6,8,9）来源于Arthrobacter ureafaciens，该酶可以水解糖蛋白和寡聚糖上通过α2-3, α2-6, α2-8 和α2-9键连接的唾液酸，其水解α2-3和α2-6,键的速度要大于α2-8和α2-9键。

引加生物的重组IdeS蛋白酶来源于酿脓链球菌（Streptococcus pyogenes），可以特异性的识别IgG，并在IgG下铰链区的特定位点进行酶切，使IgG水解为完整的F(ab’)2片段和Fc片段。

引加生物的IdeZ蛋白酶来源于马链球菌，采用大肠杆菌进行重组表达。

该蛋白是一种金属蛋白酶，需要锌离子作为辅因子，在pH 6.0-8.5 的磷酸盐、醋酸盐或Tris缓冲液中，特异性裂解天冬氨酸和半胱氨酸的N端肽键。